Protein Kollagen < organische Chemie < Chemie < Naturwiss. < Vorhilfe
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(Frage) beantwortet  | | Datum: | 19:41 Fr 23.05.2014 | | Autor: | hase-hh |
| Aufgabe | | Warum bildet Kollagen keine "normale" Faltblattstruktur aus? |
Moin,
wir sollen Besonderheiten der Struktur des Kollagens beschreiben.
Woran liegt es, dass Kollagen keine Faltblattstruktur bildet?
Die Reste der beteiligten Aminosäuren sind ja recht kurz, was für eine ß-Faltblattstruktur spricht.
Dagegen gibt es das Prolin, dass eine Ringstruktur aufweist.
Aber warum kann Kollagen kein "Faltblatt"?
Danke & Gruß !
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Hallo hase-hh,
vielleicht hilft Dir folgender Passus aus einem Lehrbuch der Organischen Chemie (Morrison / Boyd; VCH 1986, 3. Auflage; Seite 1282/1283):
... Neben den Röntgeninterferenzmustern, die die Proteine des alpha- und beta-Typs charakterisieren, gibt es noch eine dritte Art, die des Kollagens, des Proteins der Sehnen und der Haut (*). In der Primärstruktur zeichnet sich Kollagen durch einen hohen Anteil von Prolin- und Hydroxyprolinresten und durch die häufige Wiederhohlung der Sequenz Gly-Pro-Hyp aus. Der Pyrrolidinring des Prolins und Hydroxyprolins kann die Sekundärstruktur auf verschiedene Weise beeinflussen. Der Amidring trägt kein Wasserstoffatom, das zu einer Waserstoffbrücken-Bindung fähig wäre. Da der fünfgliedrige Ring und auch die Amidgruppe eben sind, kann sich die Peptidkette nicht wie in der beta-Anordnung ausdehnen und stört die dichte Wicklung der alpha-Helix.
In der Struktur des Kollagens ist die Helix-Natur der Proteine vom alpha-Typ mit den sich zwischen verschiedenen Ketten entwickelnden Wasserstoffbrücken der Proteine vom beta-Typ vereint. Drei Peptidketten - jede in Form einer linksgängigen Helix - sind umeinander gewunden und bilden eine dreisträngige, rechtsgängige Superhelix. Ein kleiner Glycinrest in jeder dritten Position jeder Kette schafft für die sperrigen Pyrrolidinringe an den beiden anderen Ketten Raum. Die drei Ketten werden durch Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen den Glycinresten un den OH-Gruppen des Hydroxyprolins fest zusammengehalten. ...
(*) und der Knorpel & Knochen. (Martinius)
LG, Martinius
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(Frage) beantwortet | | Datum: | 19:04 Sa 24.05.2014 | | Autor: | hase-hh |
Moin Martinius,
> vielleicht hilft Dir folgender Passus aus einem Lehrbuch
> der Organischen Chemie (Morrison / Boyd; VCH 1986, 3.
> Auflage; Seite 1282/1283):
>
> ... Neben den Röntgeninterferenzmustern, die die Proteine
> des alpha- und beta-Typs charakterisieren, gibt es noch
> eine dritte Art, die des Kollagens, des Proteins der Sehnen
> und der Haut (*). In der Primärstruktur zeichnet sich
> Kollagen durch einen hohen Anteil von Prolin- und
> Hydroxyprolinresten und durch die häufige Wiederhohlung
> der Sequenz Gly-Pro-Hyp aus. Der Pyrrolidinring des Prolins
> und Hydroxyprolins kann die Sekundärstruktur auf
> verschiedene Weise beeinflussen. Der Amidring trägt kein
> Wasserstoffatom, das zu einer Waserstoffbrücken-Bindung
> fähig wäre. Da der fünfgliedrige Ring und auch die Amidgruppe eben sind, kann sich die Peptidkette nicht wie in der beta-Anordnung ausdehnen und stört die dichte
> Wicklung der alpha-Helix.
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> In der Struktur des Kollagens ist die Helix-Natur der
> Proteine vom alpha-Typ mit den sich zwischen verschiedenen
> Ketten entwickelnden Wasserstoffbrücken der Proteine vom
> beta-Typ vereint. Drei Peptidketten - jede in Form einer
> linksgängigen Helix - sind umeinander gewunden und bilden
> eine dreisträngige, rechtsgängige Superhelix. Ein kleiner
> Glycinrest in jeder dritten Position jeder Kette schafft
> für die sperrigen Pyrrolidinringe an den beiden anderen
> Ketten Raum. Die drei Ketten werden durch
> Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen den Glycinresten un
> den OH-Gruppen des Hydroxyprolins fest zusammengehalten.
> ...
>
> (*) und der Knorpel & Knochen. (Martinius)
>
>
> LG, Martinius
d.h. also da der Rest durchgehend eben ist, gibt es keine Faltung???
Zunächst würden kleine Reste für eine ß-Faltblattstruktur sprechen, bei der die Reste nach außen gedreht sind.
Fehlende Wasserstoffbrücken, würden zudem die Stabilität einer [mm] \alpha-Helix [/mm] beeinträchtigen.
Ich verstehe das also so, dass es keine Ausstülpungen gibt, also alles in einer Ebene verläuft, und sich nicht auffaltet. Richtig?
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Moin hase-hh,
> Moin Martinius,
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> > vielleicht hilft Dir folgender Passus aus einem Lehrbuch
> > der Organischen Chemie (Morrison / Boyd; VCH 1986, 3.
> > Auflage; Seite 1282/1283):
> >
> > ... Neben den Röntgeninterferenzmustern, die die Proteine
> > des alpha- und beta-Typs charakterisieren, gibt es noch
> > eine dritte Art, die des Kollagens, des Proteins der Sehnen
> > und der Haut (*). In der Primärstruktur zeichnet sich
> > Kollagen durch einen hohen Anteil von Prolin- und
> > Hydroxyprolinresten und durch die häufige Wiederhohlung
> > der Sequenz Gly-Pro-Hyp aus. Der Pyrrolidinring des Prolins
> > und Hydroxyprolins kann die Sekundärstruktur auf
> > verschiedene Weise beeinflussen. Der Amidring trägt kein
> > Wasserstoffatom, das zu einer Waserstoffbrücken-Bindung
> > fähig wäre. Da der fünfgliedrige Ring und auch die
> Amidgruppe eben sind, kann sich die Peptidkette nicht wie
> in der beta-Anordnung ausdehnen und stört die dichte
> > Wicklung der alpha-Helix.
> >
> > In der Struktur des Kollagens ist die Helix-Natur der
> > Proteine vom alpha-Typ mit den sich zwischen verschiedenen
> > Ketten entwickelnden Wasserstoffbrücken der Proteine vom
> > beta-Typ vereint. Drei Peptidketten - jede in Form einer
> > linksgängigen Helix - sind umeinander gewunden und bilden
> > eine dreisträngige, rechtsgängige Superhelix. Ein kleiner
> > Glycinrest in jeder dritten Position jeder Kette schafft
> > für die sperrigen Pyrrolidinringe an den beiden anderen
> > Ketten Raum. Die drei Ketten werden durch
> > Wasserstoffbrücken-Bindungen zwischen den Glycinresten un
> > den OH-Gruppen des Hydroxyprolins fest zusammengehalten.
> > ...
> >
> > (*) und der Knorpel & Knochen. (Martinius)
> >
> >
> > LG, Martinius
>
> d.h. also da der Rest durchgehend eben ist, gibt es keine
> Faltung???
>
> Zunächst würden kleine Reste für eine
> ß-Faltblattstruktur sprechen, bei der die Reste nach
> außen gedreht sind.
> Fehlende Wasserstoffbrücken, würden zudem die Stabilität
> einer [mm]\alpha-Helix[/mm] beeinträchtigen.
>
> Ich verstehe das also so, dass es keine Ausstülpungen
> gibt, also alles in einer Ebene verläuft, und sich nicht
> auffaltet. Richtig?
>
![[guckstduhier]](/images/smileys/guckstduhier.gif "[guckstduhier]")
![[]](/images/popup.gif) http://de.wikipedia.org/wiki/Kollagen
Die Terttiärstruktur des Kollagens besteht aus einer rechtsgängigen Tripelhelix aus 3 Polypeptidketten.
LG, Martinius
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(Frage) reagiert/warte auf Reaktion  | | Datum: | 00:25 So 25.05.2014 | | Autor: | hase-hh |
Danke für den Link zum Wikipedia-Artikel.
Habe da, m.E. auch schon mal hineingeschaut.
Tut mir leid, ist (mir) völlig unverständlich gechrieben.
Deswegen habe ich ja meine Frage gestellt bzw. meine Nachfrage.
Übrigens geht es mir im Moment um die Sekundärstruktur, nicht um die Tertiärstruktur.
[Bevor die Sekundärstruktur (mir) nicht verständlich ist, macht es wenig Sinn sich mit der Tertiärstruktur zu beschäftigen.]
???
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Hallo hase-hh,
die Sekundärstruktur einer Peptidkette ist eine linksgängige Helix.
LG, Martinius
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(Frage) beantwortet | | Datum: | 09:08 So 25.05.2014 | | Autor: | hase-hh |
Tschuldigung,
die Frage ist nach wie vor offen...
Es ging mir nicht darum, was die Sekundärstruktur ist, sondern warum sich keine Faltblattstruktur ergibt.
1.
d.h. also da der Rest durchgehend eben ist, gibt es keine Faltung???
Zunächst würden kleine Reste für eine ß-Faltblattstruktur sprechen, bei der die Reste nach außen gedreht sind.
Fehlende Wasserstoffbrücken, würden zudem die Stabilität einer [mm] \alpha-Helix [/mm] beeinträchtigen.
2.
Ich verstehe das also so, dass es keine Ausstülpungen gibt, also alles in einer Ebene verläuft, und sich nicht auffaltet. Richtig?
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